生物化学与分子生物学/蛋白质的二级结构

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生物化学与分子生物学

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蛋白质二级结构(secondarystructure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象,不涉及侧链部分的构象。

1.肽键平面(或称酰胺平面,amide plane)。

Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析,得出图1-2所示结构,从一个肽键的周围来看,得知:

肽键平面示意图


图1-2 肽键平面示意图

(1)

Gra1lgho.jpg 中的C-N键长0.132nm,比相邻的N-C单键(0.147nm)短,而较一般C=N双键(0.128nm)长,可见,肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间,具有部分双键的性质,因而不能旋转,这就将固定在一个面之内。

(2)

Gra1l3k8.jpg  肽键的C及N周围三个键角之和均为360°,说明都处于一个面上,也就是说

Gra1lbpf.jpg 六个原子基本上同处于一个平面,这就是肽键平面。肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键,此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系,于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位。

(3) 肽键中的C-N既具有双键性质,就会有顺反不同的立体异构,已证实

Gra1le8d.jpg 处于反位(见图1-3)。

反式肽单元和顺式肽单元


图1-3 反式肽单元和顺式肽单元

2.蛋白质主链构象的结构单元

1)α-螺旋Pauling等人对α-角蛋白(α-keratin)进行了X线衍射分析,从衍射图中看到有0.5~0.55nm的重复单位,故推测蛋白质分子中有重复性结构,并认为这种重复性结构为α-螺旋(α-helix)见图1-4。

蛋白质分子的α-螺旋


图1-4 蛋白质分子的α-螺旋

α-螺旋的结构特点如下:

(1)多个肽键平面通过α-碳原子旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。

(2)主链呈螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,相当于0.54nm,这与X线衍射图符合。

(3)相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H桸形成许多链内氢健,即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键,这是稳定α-螺旋的主要键。

(4)肽链中氨基酸侧链R,分布在螺旋外侧,其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域,由于同电荷相斥,不利于α-螺旋形成;较大的R(如苯丙氨酸色氨酸异亮氨酸)集中的区域,也妨碍α-螺旋形成;脯氨酸因其α-碳原子位于五元环上,不易扭转,加之它是亚氨基酸,不易形成氢键,故不易形成上述α-螺旋;甘氨酸的R基为H,空间占位很小,也会影响该处螺旋的稳定。

2)β-片层结构Astbury等人曾对β-角蛋白进行X线衍射分析,发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α-角蛋白在湿热条件下拉伸,可拉长到原长二倍,这种α-螺旋的X线衍射图可改变为与β-角蛋白类似的衍射图。说明β-角蛋白中的结构和α-螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链,通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β-片层(β-pleatedsheet)结构或称β-折迭(图1-5)。

蛋白质分子中的β-片层结构


图1-5 蛋白质分子中的β-片层结构

左:顺向平行 右:逆向平行

β-片层结构特点是:

①是肽链相当伸展的结构,肽链平面之间折叠成锯齿状,相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。

②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与H梄形成氢键,使构象稳定。

③两段肽链可以是平行的,也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的,后者是反方向的。β-片层结构的形式十分样,正、反平行能相互交替。

④平行的β-片层结构中,两个残基的间距为0.65nm;反平行的β-片层结构,则间距为0.7nm。

3)β-转角

蛋白质分子中,肽链经常会出现180°的回折,在这种回折角处的构象就是β-转角(β-turn或β-bend)。β-转角中,第一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N桯形成氢键,从而使结构稳定(图1-6)。

Gra1l0p6.jpg


图1-6 蛋白质分子中的β-转角

4)无规卷曲

没有确定规律性的部分肽链构象,肽链中肽键平面不规则排列,属于松散的无规卷曲(random coil)。

32 蛋白质的空间结构 | 超二级结构和结构域 32
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