二氢硫辛酸转乙酰基酶

二氢硫辛酸转乙酰基酶
	Atomic structure of a single subunit of dihydrolipoyl transacetylase from Azotobacter vinelandii that makes up the structural core of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex.
命名
系统命名
缩写
识别码
EC编号	2.3.1.12
CAS号	9032-29-5
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PDB	RCSB PDB PDBe PDBsum
基因本体	AmiGO / EGO
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二氢硫辛酰胺S-乙酰转移酶
	; Crystal structure of pyruvate dehydrogenase kinase 3 bound to lipoyl domain 2 of human pyruvate dehydrogenase complex.
有效结构
PDB	直系同源检索：PDBe, RCSB
PDB查询代码列表
	1y8o, 2pnr, 1y8p, 1fyc, 1y8n, 2dne, 2q8i
标识
代号	DLAT; PDCE2; DLTA
扩展标识	遗传学：608770 鼠基因：2385311 同源基因：6814 GeneCards: DLAT Gene
EC编号	2.3.1.12
基因本体论描述
分子功能	· dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity; · ATP binding; · acyltransferase activity; · protein binding; · nucleotide binding; · transferase activity; · aminoacyl-tRNA ligase activity; · lipoic acid binding;
细胞成分	· pyruvate dehydrogenase complex; · mitochondrion; · cytoplasm; · mitochondrial pyruvate dehydrogenase complex;
生物过程	· acetyl-CoA biosynthetic process; · pyruvate metabolic process; · metabolic process; · tRNA aminoacylation for protein translation; · glycolysis; · translation; · acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate;
	Sources: Amigo / QuickGO
直系同源体
	This box: view; talk; edit;

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A+医学百科 >> 二氢硫辛酸转乙酰基酶

二氢硫辛酸转乙酰基酶（英语：Dihydrolipoyl transacetylase）是丙酮酸去氢酶复合物中的主要三种酵素之一，常简写成E2。含有三种功能不同的区域。^[3]

第一个区域称为硫辛酰区（Lipoyl domain），位在E2蛋白质的氨基端（N-terminal）上，其组成物硫辛酰胺又可以分成两个部分，分别是硫辛酰基（Lipoyl group；来自硫辛酸）与离胺酸残基（Lysine residue；来自离胺酸）。这个区的数目在依照物种的不同而有变异，例如酵母菌只有一个、哺乳类则有两个。

第二个区域是负责E2与E3、以及E2与E1之间连结的区域，称为连接区（Binding domain）。第三个区域，也是最靠近复合物内部的区域则是拥有能使乙酰基转移的作用位置，称为乙酰基转移酶区（acyltransferase domain）。这些不同区域之间，会相隔20到30个不等的氨基酸。^[3]

参考资料

↑ PDB 1Y8O; Kato M, Chuang JL, Tso SC, Wynn RM, Chuang DT. [http//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1142596/ Crystal structure of pyruvate dehydrogenase kinase 3 bound to lipoyl domain 2 of human pyruvate dehydrogenase complex]. EMBO J.. May 2005, 24 (10): 1763–74. doi:10.1038/sj.emboj.7600663. PMID 15861126. PMC 1142596.
↑ PDB 1EAF; Mattevi A, Obmolova G, Kalk KH, Teplyakov A, Hol WG. Crystallographic analysis of substrate binding and catalysis in dihydrolipoyl transacetylase (E2p). Biochemistry. April 1993, 32 (15): 3887–901. doi:10.1021/bi00066a007. PMID 8471601.
↑ ^3.0 ^3.1 ENZYME entry 2.3.1.12. ExPASy Proteomics Server [2009-10-19].