生物化学与分子生物学/凝血酶原的激活
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凝血酶原(Ⅱ，prothrombin)是含582氨基酸残基的酶原，被因子Xa在Arg－Thr及Arg－Ile处切开，切除N端274个氨基酸残基，余下308个氨基酸残基分成A、B两条肽链，由一个硫键相连，即为凝血酶(thrombin)。(图10-5)因子Va无酶活性，但可使Xa的活性增强350倍，加速凝血酶的生成。磷脂胶粒与酶(Xa)和底物(凝血酶原)之间借Ca＋＋作为桥相连。因凝血酶原肽链的N未端含有10个γ羧基谷氨酸残基。相邻的羧基可与Ca＋＋形成复合体。另一方面，Ca＋＋又可与磷脂中磷酸基结合，这样使Xa和Va与凝血酶原接触在一起，于是Xa将凝血酶原水解为凝血酶(图10-6)。
图10-5 因子Xa激活凝血酶原示意图
图10-6 凝血酶的生成
凝血酶原及因子Ⅶ、Ⅺ、Ⅹ均由肝合成，合成过程中需要维素K作为辅因子。缺乏Vitk则生成异常凝血酶原，只有正常活性的1?%。研究表明Vitk参与凝血酶原γ羧基谷氨酸的生成。Vitk参与羧基化的机理为：氢醌型Vitk在酶的催化下夺去γC上的一个质子，使γ－C呈阴离子，而和CO2结合。2，3环氧Vitk则在酶催化下被硫辛酸还原而重复利用，因而Vitk在此羧化反应中起辅酶的作用。(图10-7)
图10-7 维生素K在谷氨酸残基r－羧化反应中的作用(维生素K循环)
 凝血酶原激活物的生成 | 纤维蛋白原转变为纤维蛋白  |
出自A+医学百科 “生物化学与分子生物学/凝血酶原的激活”条目 http://www.a-hospital.com/w/%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%8C%96%E5%AD%A6%E4%B8%8E%E5%88%86%E5%AD%90%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%AD%A6/%E5%87%9D%E8%A1%80%E9%85%B6%E5%8E%9F%E7%9A%84%E6%BF%80%E6%B4%BB 转载请保留此链接
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