层粘连蛋白

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层粘连蛋白(laminin, LN)

层粘连蛋白主要存在于基膜(basal lamina)结构中,是基膜所特有的非胶原糖蛋白, 相对分子质量为820kDa, 含13-15%的糖,有三个亚单位, 即重链(α链, 400kDa)和β1(215kDa)、β2(205kDa)两条轻链。结构上呈现不对称的十字形, 由一条长臂和三条相似的短臂构成。这四个臂均有棒状节段和球状的末端域。β1和β2短臂上有两个球形结构域, α链上的短臂有三个球形结构域,其中有一个结构域同Ⅳ型胶原结合,第二个结构域同肝素结合,还有同细胞表面受体结合的结构域。正是这些独立的结合位点使LN作为一个桥梁分子,介导细胞同基膜结合。  

主要功能

所以LN的主要功能就是作为基膜的主要结构成分对基膜的组装起关键作用, 在细胞表面形成网络结构并将细胞固定在基膜上。

LN还有许多其他的作用,如在细胞发育过程中刺激细胞粘着细胞运动。LN还能够刺激胚胎神经轴的生长,并促进成年动物的神经损伤后重生长和再生。如同纤粘连蛋白,细胞外的LN能够影响细胞的生长、迁移和分化。LN在原生殖细胞的迁移中起关键作用。  

结构组成

LN也是一种大型的糖蛋白,与Ⅳ型胶原一起构成基膜,是胚胎发育中出现最早的细胞外基质成分。

LN分子由一条重链(α)和二条轻链(β、γ)借二硫键交联而成,外形呈十字形,三条短臂各由三条链的N端序列构成。每一短臂包括二个球区及二个短杆区,长臂也由杆区及球区构成(图,结构模型)。

LN分子中至少存在8个与细胞结合的位点。例如,在长臂靠近球区的。链上有IKVAV五肽序列可与神经细胞结合,并促进神经生长。鼠LNα1链上的RGD序列,可与αvβ3整合素结合。

现已发现7种LN分子,8种亚单位(α1,α2,α3,β1,β2,β3,γ1,γ2),与FN不同的是,这8种亚单位分别由8个结构基因编码。

LN是含糖量很高(占15-28%)的糖蛋白,具有50条左右N连接的糖链,是迄今所知糖链结构最复杂的糖蛋白。而且LN的多种受体是识别与结合其糖链结构的。

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