别构酶

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别构酶(allosteric enzyme)一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。

别构酶(allosteric enzyme)又称为变构酶,是一类重要的调节酶。在代谢反应催化第一步反应的酶或交叉处反应的酶多为别构酶。别构酶均受代谢终产物的反馈抑制。  

别构酶结构

别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心:一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上,也可能位于不同亚基上。在后一种情况中,存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。  

化学反应

调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后,诱导或稳定住酶分子的某种构象,使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反应速度和代谢过程,此效应称为酶的别构效应(allosteric effect )。因别构导致酶活力升高的物质,称为正效应物或别构激活剂,反之为负效应物或别构抑制剂。不同别构酶其调节物分子也不相同。有的别构酶其调节物分子就是底物分子,酶分子上有两个以上与底物结合中心,其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据。别构酶的反应初速度与底物浓度(V对[S])的关系不服从米氏方程。而是呈现S形曲线。S形曲线表明,酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性,显示协同效应(cooperative effect ), 当底物或效应物一旦与酶结合后,导致酶分子构象的改变,这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力。结果底物浓度发生的微小变化,能导致酶促反应速度极大的改变。

天冬氨酸氨甲酰酶(Aspartate transcarbamoylase ATCase)是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成,ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基(C3)和三个聚体构成的调节亚基(r2)组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。

CTP 的抑制剂的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受四级结构的巨大变化所调节,通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应。

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