绿色荧光蛋白
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| 绿色荧光蛋白 (Green fluorescent protein) |
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| 维多利亚多管水母绿色荧光蛋白的结构。[1] | |||||||||
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| 标志 | Reginal | ||||||||
| Pfam（蛋白家族查询站） | PF01353 | ||||||||
| Pfam宗系 | CL0069 | ||||||||
| InterPro（蛋白数据整合站） | IPR011584 | ||||||||
| SCOP（蛋白结构分类数据站） | 1ema | ||||||||
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绿色萤光蛋白(Green fluorescent protein，简称GFP)，这种蛋白质最早是由下村脩等人在1962年在维多利亚多管发光水母中发现。其基因所产生的蛋白质，在蓝色波长范围的光线激发下，会发出绿色萤光。这个发光的过程中还需要冷光蛋白质水母素的帮助，且这个冷光蛋白质与钙离子(Ca2+)可产生交互作用。
由维多利亚多管发光水母中发现的野生型绿色萤光蛋白，395nm和475nm分别是最大和次大的激发波长，它的发射波长的峰点是在509nm，在可见光绿光的范围下是较弱的位置。由海肾(sea pansy)所得的绿色萤光蛋白，仅有在498nm有一个较高的激发峰点。
在细胞生物学与分子生物学领域中，绿色萤光蛋白基因常被用作为一个报导基因(reporter gene)。[2]一些经修饰过的型式可作为生物探针，绿色萤光蛋白基因也可以转殖到脊椎动物(例如:兔子上进行表现，并拿来映证某种假设的实验方法。
2008年10月8日，日本科学家下村脩、美国科学家马丁·查尔菲和钱永健因为发现和改造绿色荧光蛋白而获得了当年的诺贝尔化学奖。[3][4]
目录 |
历史
野生型GFP(wtGFP)
在1960年代和1970年代，绿色荧光蛋白，连同分开发光蛋白水母素，首先从维多利亚多管发光水母被纯化，及其属性被下村修研究。[5]
GFP衍生物
由于对广泛使用的潜力和研究人员不断变化的需求，绿色荧光蛋白的许多不同的突变体已被改造设计。[6]
参见
参考资料
- ↑ Ormö M, Cubitt AB, Kallio K, Gross LA, Tsien RY, Remington SJ. Crystal structure of the Aequorea victoria green fluorescent protein. Science. September 1996, 273 (5280): 1392–5. doi:10.1126/science.273.5280.1392. PMID 8703075.
- ↑ Phillips G. Green fluorescent protein--a bright idea for the study of bacterial protein localization. FEMS Microbiol Lett. 2001, 204 (1): 9–18. doi:10.1016/S0378-1097(01)00358-5. PMID 11682170.
- ↑ http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2008/
- ↑ 钱永健等三位美国科学家获诺贝尔化学奖
- ↑ Shimomura O, Johnson F, Saiga Y. Extraction, purification and properties of aequorin, a bioluminescent protein from the luminous hydromedusan, Aequorea. J Cell Comp Physiol. 1962, 59 (3): 223–39. doi:10.1002/jcp.1030590302. PMID 13911999.
- ↑ Shaner N, Steinbach P, Tsien R. A guide to choosing fluorescent proteins (PDF). Nat Methods. 2005, 2 (12): 905–9. doi:10.1038/nmeth819. PMID 16299475.
参考来源
出自A+医学百科 “绿色荧光蛋白”条目 http://www.a-hospital.com/w/%E7%BB%BF%E8%89%B2%E8%8D%A7%E5%85%89%E8%9B%8B%E7%99%BD 转载请保留此链接
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