酶动力学

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来源于大肠杆菌二氢叶酸还原酶 与它的两个底物二氢叶酸(右)与和NADPH(左),两个底物包裹于活性位点之中。蛋白质用带状图来表示,其中α螺旋用红色表示,β折叠用黄色表示,而转角用蓝色表示。Generated from 7DFR.
反应速率将增加为底物浓度的增加,最终成为饱和在极高浓度的衬底。

酶动力学,又被称为酶催化动力学酶反应动力学酵素动力学,是研究酶催化的化学反应速率的学科。酶动力学对于某一特定酶的研究,可以提供许多重要信息。如该种酶的催化机理、在代谢途径中的作用、其在细胞中的活性如何被调控以及相关药物和毒药如何抑制其活性。

目录

历史

1902年,维克多·亨利(Victor Henri)提出了对酶动力学进行定量的理论,[1]但是由于忽略了溶液中氢离子浓度的影响,他的实验结果无法验证这一理论。在1909年,Peter Lauritz Sørensen提出了对数的pH尺度并引入“缓冲”这一概念后,[2]德国化学家Leonor Michaelis和他的加拿大博士后Maud Leonora Menten重复了Henri的实验,实验结果肯定了Henri所提出的方程。这一方程被称为Henri-Michaelis-Menten kinetics或Michaelis-Menten kinetics,中文对应名称为米氏方程[3]这一工作被G. E. Briggs和J. B. S. Haldane所进一步发展,此二人所提出的动力学方程至今仍得到广泛使用。[4]

多层基板的反应

多层基板的反应,后续复杂的速率方程描述如何衬底的约束,以及以何种顺序。

化学机理

一个很重要的目的测量酶动力学是确定化学机制的一种酶反应,即该序列的化学步骤变换到基板产品。

酶抑制

酶抑制剂的研究人员认为,减少或取消酶活性。这些都是可逆 (即取消该抑制剂恢复酶活性) 或不可逆(即抑制剂永久失活酶)。

参看

参考文献

  1. Henri,V.. Theorie generale de l'action de quelques diastases. Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris. 1902, 135: 916-919. 
  2. Sørensen,P.L.. Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen. Biochem. Z.. 1909, 21: 131-304. 
  3. Michaelis L., Menten M.. Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem. Z.. 1913, 49: 333–369.  English translation Accessed 6 April 2007
  4. Briggs G. E., Haldane J. B. S.. A note on the kinetics of enzyme action. Biochem. J.. 1925, 19: 339–339. PMID 16743508. 

进阶阅读

外部连结

参考来源

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