米氏常数

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非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小;竞争性抑制剂米氏常数增大而,最大反应速度不变。

Km:米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数。

米氏常数-定义 k1 k3

E+S〈——〉ES〈——〉E+P

k2 k4

其中,E为酶,S为底物,P为产物,k1,k2,k3,k4为反应速率

Km=(k2+k3)/k1

米氏常数-意义

它的意义如下: 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,图示以及公式推导。 它可以表示酶和底物之间的亲和能力,Km值越大,亲和能力越弱,反之亦然。 它可以确定一条代谢途径中的限速步骤:代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程,前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物,例如,EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步,Km值最大的那一步反应就是,该酶也叫这条途径的关键酶。 它可以用来判断酶的最适底物,某些酶可以催化几种不同的生化反应,叫多功能酶,其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物。 Km是一种酶的特征常数,只与酶的种类有关而与酶的浓度无关,与底物的浓度也无关,这一点与Vm是不同的,因此,我们可以通过Km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件(T、PH)的改变而改变。非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小;反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小。

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